Zobrazení 3D struktury myoglobinu s barevnými alfa šroubovicemi. Strukturu tohoto proteinu jako první vyřešili rentgenovou krystalografií Max Perutz a sir John Cowdery Kendrew v roce 1958, za což obdrželi Nobelovu cenu za chemii.
Protein (z řeckého protas, což znamená „prvořadý“) je složitá organická sloučenina s vysokou molekulovou hmotností, která se skládá z aminokyselin spojených peptidovými vazbami. Bílkoviny jsou nezbytné pro strukturu a funkci všech živých buněk a virů.
Různé proteiny plní celou řadu biologických funkcí. Některé bílkoviny jsou enzymy, které katalyzují chemické reakce. Jiné proteiny hrají strukturální nebo mechanickou roli, například ty, které tvoří vzpěry a spoje cytoskeletu, což je něco jako systém lešení v buňce. Mezi další funkce, které plní proteiny, patří imunitní reakce a skladování a transport různých ligandů.
Bílkoviny jsou vedle polysacharidů, lipidů a nukleových kyselin třídou biomakromolekul, které tvoří základní složky biologických organismů. Bílkoviny jsou v podstatě polymery tvořené specifickou sekvencí aminokyselin. Podrobnosti o této sekvenci jsou uloženy v kódu genu. Prostřednictvím procesů transkripce a translace buňka přečte genetickou informaci a použije ji ke konstrukci bílkoviny. V mnoha případech je výsledný protein následně chemicky upraven (posttranslační modifikace), než se stane funkčním. Je velmi běžné, že bílkoviny spolupracují, aby dosáhly určité funkce, a často se vzájemně fyzicky spojují a vytvářejí komplex.
Ve výživě se bílkoviny trávením rozkládají zpět na volné aminokyseliny pro organismus, včetně těch, které si organismus nemusí být schopen sám syntetizovat.
Proteiny patří mezi nejaktivněji studované molekuly v biochemii a byly objeveny Jönsem Jakobem Berzeliusem v roce 1838.
Proteiny jsou polymery složené z 20 různých L-alfa-aminokyselin. Proteiny jsou sestaveny z aminokyselin pomocí informací obsažených v genech. Geny jsou přepisovány do RNA, RNA pak podléhá posttranskripční modifikaci a kontrole, jejímž výsledkem je zralá mRNA, která prochází translací do proteinu. mRNA je překládána ribozomy, které přiřazují tříbázové kodony mRNA k tříbázovým antikodonům příslušné tRNA. Enzym aminoacyl tRNA syntetáza katalyzuje přidání správné aminokyseliny k jejich tRNA.
Oba konce řetězce aminokyselin se označují jako karboxyterminus (C-terminus) a aminoterminus (N-terminus) podle povahy funkční skupiny na obou koncích.
Příklad trojrozměrné struktury bílkoviny
Proteiny se skládají do jedinečných trojrozměrných struktur. Tvar, do kterého se protein přirozeně skládá, je známý jako jeho nativní stav, který je určen sekvencí aminokyselin. Proteiny jsou tedy vlastními polymery, přičemž monomery jsou aminokyseliny. Biochemici označují čtyři různé aspekty struktury bílkovin:
Kromě těchto úrovní struktury mohou proteiny při plnění své biologické funkce přecházet mezi několika podobnými strukturami.
V souvislosti s těmito funkčními změnami se tyto terciární nebo kvartérní struktury obvykle označují jako „konformace“ a přechody mezi nimi se nazývají konformační změny.
Proces, při kterém vznikají vyšší struktury, se nazývá skládání bílkovin a je důsledkem primární struktury. Mechanismus skládání bílkovin není zcela objasněn. Ačkoli každý jedinečný polypeptid může mít více než jednu stabilní složenou konformaci, každá konformace má svou biologickou aktivitu a pouze jedna konformace je považována za aktivní.
Různé molekuly a ionty se mohou vázat na specifická místa v proteinech. Tato místa se nazývají vazebná místa. Vykazují chemickou specifičnost. Částice, která se váže, se nazývá ligand. Síla vazby mezi ligandem a proteinem je vlastnost vazebného místa známá jako afinita.
Bílkoviny jsou obecně velké molekuly s molekulovou hmotností až 3 000 000 (svalová bílkovina titin má jeden aminokyselinový řetězec dlouhý 27 000 podjednotek), avšak hmotnost bílkovin se obvykle měří v kiloDaltonech (kDa). Takto dlouhé řetězce aminokyselin se téměř všeobecně označují jako proteiny, ale kratší řetězce aminokyselin se označují jako „polypeptidy“, „peptidy“ nebo vzácněji „oligopeptidy“. Dělící čára není definována, ačkoli „polypeptid“ obvykle označuje řetězec aminokyselin bez terciární struktury, který může působit spíše jako hormon (jako inzulin) než jako enzym (jehož funkčnost závisí na definované terciární struktuře).
Proteiny se obecně dělí na rozpustné, vláknité nebo membránově asociované (viz integrální membránový protein). Téměř všechny biologické katalyzátory známé jako enzymy jsou rozpustné bílkoviny. Dalším příkladem rozpustných bílkovin jsou protilátky, které jsou základem adaptivního imunitního systému. Mezi membránově asociované proteiny patří výměníky a iontové kanály, které přesouvají své substráty z místa na místo, ale nemění je; receptory, které nemění své substráty, ale mohou po jejich navázání pouze změnit tvar. Vláknité bílkoviny tvoří cytoskelet buněk a některé struktury živočichů: příkladem jsou tubulin, aktin, kolagen a keratin, které jsou důležitými složkami kůže, vlasů a chrupavek. Další zvláštní třídu proteinů tvoří motorické proteiny, jako jsou myozin, kinezin a dynein. Tyto bílkoviny jsou „molekulární motory“, které vytvářejí fyzikální sílu, jež může pohybovat organelami, buňkami a celými svaly.
Molekulární povrch několika proteinů zobrazující jejich srovnatelné velikosti. Zleva doprava jsou: Protilátka (IgG), hemoglobin, inzulín (hormon), adenylátkináza (enzym) a glutamin syntetáza (enzym).
Proteiny se podílejí prakticky na všech funkcích buňky, včetně regulace buněčných funkcí, jako je přenos signálů a metabolismus. Z chemického hlediska není život nic jiného než funkce bílkovin, ačkoli informace k vytvoření jedinečné bílkoviny se pasivně nachází v DNA. Proteiny řídí téměř všechny molekulární procesy v těle a jsou aktéry všeho, co se v nás děje. Lze rozeznat několik zvláště důležitých funkčních tříd:
Ve výživě se bílkoviny štěpí trávením, které začíná v žaludku. Proteiny jsou rozkládány proteázami na menší polypeptidy, které poskytují organismu aminokyseliny, včetně těch, které organismus nemusí být schopen sám syntetizovat. Pepsinogen se při kontaktu s kyselinou chlorovodíkovou mění na enzym pepsin. Pepsin je jediný proteolytický enzym, který tráví kolagen, hlavní bílkovinu pojivové tkáně. Většina trávení bílkovin probíhá ve dvanáctníku, přičemž celkový příspěvek žaludku je malý. Téměř všechny bílkoviny se vstřebají, když se dostanou do jejunum, a pouze 1 % požitých bílkovin zůstane ve stolici. Některé aminokyseliny zůstávají v epiteliálních buňkách a jsou využívány k syntéze nových bílkovin, včetně některých střevních bílkovin, které jsou neustále tráveny, recyklovány a vstřebávány z tenkého střeva.
Bílkoviny jsou důležitou makronutrientou lidské stravy, která zajišťuje tělu potřebu aminokyselin, stavebních kamenů bílkovin. Savci si nedokážou syntetizovat všech 20 aminokyselin, proto jsou bílkoviny ze stravy nezbytné k získání těch, které nelze syntetizovat, tzv. esenciálních aminokyselin (u člověka 9). Přesné množství bílkovin ve stravě potřebné k uspokojení těchto potřeb člověka, známé jako RDA, se může značně lišit v závislosti na věku, pohlaví, úrovni fyzické aktivity a zdravotním stavu.
Nedostatek bílkovin může vést k příznakům, jako je únava, inzulínová rezistence, vypadávání vlasů, ztráta vlasového pigmentu, úbytek svalové hmoty, nízká tělesná teplota, hormonální poruchy a ztráta pružnosti kůže. Těžký nedostatek bílkovin, s nímž se setkáváme pouze v dobách hladomoru, je smrtelný v důsledku nedostatku materiálu, z něhož by si tělo mohlo vytvořit vlastní bílkoviny (viz kwashiorkor).
Někteří se domnívají, že nadměrný příjem bílkovin souvisí s několika problémy:
Výzkumníci v této oblasti předpokládají, že nadměrný příjem bílkovin vede ke zvýšenému vylučování vápníku. Pokud by mělo dojít k nadměrnému příjmu bílkovin, předpokládá se, že pravidelný příjem vápníku by mohl stabilizovat, nebo dokonce zvýšit příjem vápníku tenkým střevem, což by bylo výhodnější u starších žen .
Bílkoviny jsou často původci alergií a alergických reakcí na určité potraviny. Je to proto, že struktura každé formy bílkovin je trochu odlišná; některé mohou vyvolat reakci imunitního systému, zatímco jiné zůstávají zcela bezpečné. Mnoho lidí je alergických na kasein, bílkovinu obsaženou v mléce, lepek, bílkovinu obsaženou v pšenici a jiných obilovinách, na určité bílkoviny obsažené v arašídech nebo na bílkoviny obsažené v korýších a jiných mořských plodech. Je velmi neobvyklé, aby stejný člověk nepříznivě reagoval na více než dva různé typy bílkovin, a to z důvodu různorodosti mezi jednotlivými typy bílkovin nebo aminokyselin [Jak odkazovat a odkazovat na shrnutí nebo text].
Proteiny jsou citlivé na své prostředí. Mohou být aktivní pouze ve svém nativním stavu, v malém rozmezí pH a za podmínek roztoku s minimálním množstvím elektrolytů. Protein v nativním stavu se často označuje jako složený. O proteinu, který není v nativním stavu, se říká, že je denaturovaný. Denaturované bílkoviny obvykle nemají dobře definovanou sekundární strukturu. Mnoho proteinů denaturuje a nezůstane v roztoku v destilované vodě.
Jedním z nejpozoruhodnějších objevů 20. století bylo zjištění, že nativní a denaturovaný stav mnoha proteinů je vzájemně převoditelný, že pečlivou kontrolou podmínek roztoku (například dialýzou denaturovanou chemikálií) lze denaturovaný protein převést do nativní formy. Otázka, jak proteiny dosahují nativního stavu, je důležitou oblastí biochemického studia, která se nazývá studium skládání proteinů.
Pomocí genového inženýrství mohou vědci změnit sekvenci, a tím i strukturu, „zacílení“, náchylnost k regulaci a další vlastnosti proteinu. Genetické sekvence různých proteinů lze spojit dohromady a vytvořit tak „chimérické“ proteiny, které mají vlastnosti obou. Tato forma šťourání představuje jeden z hlavních nástrojů buněčných a molekulárních biologů pro změnu a zkoumání fungování buněk. Jiná oblast výzkumu proteinů se pokouší konstruovat proteiny se zcela novými vlastnostmi nebo funkcemi, což je oblast známá jako proteinové inženýrství.
Interakce protein-protein lze prověřovat pomocí dvouhybridního screeningu.
Bílkoviny, které sníme, se musí rozložit neboli strávit na aminokyseliny a peptidy (řetězce aminokyselin) a vstřebat do krevního oběhu. Bazén aminokyselin poskytuje většinu prvků, které jsou potřebné k tvorbě nových bílkovin.
Bílkoviny, stejně jako sacharidy, obsahují 4 kilokalorie na gram na rozdíl od lipidů, které obsahují 9 kilokalorií, a alkoholů, které obsahují 7 kilokalorií. Bílkoviny lze přeměnit na sacharidy procesem zvaným glukoneogeneze.
Kolik bílkovin potřebujete?
Podle nedávno aktualizovaných doporučení pro referenční přívody potravin je doporučená denní spotřeba bílkovin pro dospělé muže a ženy následující:
Ženy ve věku 19-70 let by měly denně přijmout 46 g bílkovin.
Muži ve věku 19-70 let by měli denně přijmout 56 g bílkovin.
Tento rozdíl je způsoben tím, že mužské tělo má obecně více svalové hmoty než tělo žen.
Množství bílkovin, které potřebujete v denní stravě, závisí z velké části na celkovém energetickém příjmu a na potřebě dusíku a esenciálních aminokyselin v těle. Fyzická aktivita a námaha, stejně jako zvýšená svalová hmota zvyšují potřebu bílkovin. Potřeba je vyšší také v dětství kvůli růstu a vývoji, během těhotenství nebo při kojení, abyste vyživili své dítě, nebo když se vaše tělo potřebuje zotavit z podvýživy či úrazu nebo po operaci.
Protože tělo neustále odbourává bílkoviny z tkání, musí i dospělí, kteří nespadají do výše uvedených kategorií, denně zařazovat do své stravy dostatečné množství bílkovin. Pokud nepřijímáte dostatečné množství energie ze stravy, vaše tělo bude k pokrytí svých energetických potřeb využívat bílkoviny ze svalové hmoty, což může časem vést k úbytku svalové hmoty.
Nedostatek bílkovin je ve vyspělých zemích vzácný, ale může se vyskytnout u lidí, kteří drží dietu, aby zhubli, nebo u starších dospělých, kteří se mohou špatně stravovat. U rekonvalescentů, kteří se zotavují po operaci, úrazu nebo nemoci, může dojít k nedostatku bílkovin, pokud nezvýší jejich příjem tak, aby podpořil jejich zvýšenou potřebu. K nedostatku může dojít také v případě, že přijímané bílkoviny jsou nekompletní a nedodávají všechny esenciální aminokyseliny.
Protože tělo není schopno přebytečné bílkoviny ukládat, jsou rozkládány a přeměňovány na cukry nebo mastné kyseliny. Játra odstraňují dusík z aminokyselin, aby mohly být spáleny jako palivo, a dusík je začleněn do močoviny, látky, která je vylučována ledvinami. Tyto orgány se za normálních okolností dokážou vyrovnat s jakoukoli dodatečnou zátěží, ale pokud dojde k onemocnění ledvin, často se předepisuje snížení množství bílkovin.
Nadměrný příjem bílkovin může také způsobit ztrátu vápníku v těle, což může z dlouhodobého hlediska vést k úbytku kostní hmoty. Potraviny s vysokým obsahem bílkovin (např. červené maso) mají často vysoký obsah nasycených tuků, takže nadměrný příjem bílkovin může také přispívat ke zvýšení obsahu nasycených tuků.
První zmínka o slově protein pochází z dopisu, který poslal Jöns Jakob Berzelius Gerhardusovi Johannesovi Mulderovi 10. října. července 1838, kde píše:
Zkoumání bílkovin a jejich vlastností probíhalo již od roku 1800, kdy vědci objevili první známky této tehdy neznámé třídy organických sloučenin.
Biosyntéza proteinů – Posttranslační modifikace – Skládání proteinů – Struktura proteinů – Strukturní domény proteinů – Cílení proteinů – Proteom – Proteinové metody – Proteazom
Seznam typů proteinů – Seznam proteinů – Membránový protein – Globulární protein – Vláknitý protein