Myoglobin je protein vázající železo a kyslík, který se vyskytuje ve svalové tkáni obratlovců obecně a téměř u všech savců. Je příbuzný hemoglobinu, což je protein vázající železo a kyslík v krvi, konkrétně v červených krvinkách. Myoglobin se v krevním řečišti vyskytuje pouze po poranění svalů. Je to abnormální nález a může být diagnosticky významný, pokud se vyskytuje v krvi.
Myoglobin je primárním pigmentem svalové tkáně, který přenáší kyslík. Vysoké koncentrace myoglobinu ve svalových buňkách umožňují organismům déle zadržovat dech. Potápějící se savci, jako jsou velryby a tuleni, mají svaly se zvláště vysokým množstvím myoglobinu.
Myoglobin byl prvním proteinem, u kterého byla odhalena jeho trojrozměrná struktura. V roce 1958 John Kendrew a spol. úspěšně určili strukturu myoglobinu pomocí rentgenové krystalografie s vysokým rozlišením. Za tento objev se John Kendrew v roce 1962 podělil s Maxem Perutzem o Nobelovu cenu za chemii. Přestože se jedná o jeden z nejvíce studovaných proteinů v biologii, jeho skutečná fyziologická funkce není dosud přesvědčivě prokázána: myši geneticky upravené tak, aby postrádaly myoglobin, jsou životaschopné, ale vykázaly 30% snížení objemu krve pumpované srdcem během kontrakce. Přizpůsobily se tomuto nedostatku přirozenými reakcemi na nedostatečný přísun kyslíku (hypoxie) a rozšíření krevních cév (vazodilatace). U lidí je myoglobin kódován genem MB.
Myoglobin se uvolňuje z poškozené svalové tkáně (rhabdomyolýza), která má velmi vysokou koncentraci myoglobinu. Uvolněný myoglobin je filtrován ledvinami, ale je toxický pro epitel ledvinných tubulů, a tak může způsobit akutní selhání ledvin. Toxický není samotný myoglobin (je to protoxin), ale ferrihematová část, která je v kyselém prostředí (např. kyselá moč, lysosomy) disociována z myoglobinu.
Myoglobin je citlivým markerem svalového poranění, což z něj činí potenciální marker srdečního infarktu u pacientů s bolestí na hrudi. Zvýšený myoglobin má však nízkou specificitu pro akutní infarkt myokardu (AMI), a proto je třeba při stanovení diagnózy vzít v úvahu CK-MB, cTnT, EKG a klinické příznaky.
Myoglobin (zkráceně Mb) je jednořetězcový kulovitý protein o 153 nebo 154 aminokyselinách, obsahující hemovou (porfyrin obsahující železo) protetickou skupinu ve středu, kolem které se ohýbá zbývající apoprotein. Má osm alfa šroubovic a hydrofobní jádro. Má molekulovou hmotnost 17 699 daltonů (s hemem). Na rozdíl od hemoglobinu přenášeného krví, se kterým je strukturně příbuzný, tento protein nevykazuje kooperativní vazbu kyslíku, protože pozitivní kooperace je vlastností pouze multimerických/oligomerních proteinů.
Struktura, pojení a rozpustnost
Myoglobin obsahuje porfyrinový kruh s železitým středem. Existuje proximální histidinová skupina připojená přímo k železitému středu a distální histidinová skupina na opačné straně, která není vázána na železo.
Bylo zkoumáno mnoho funkčních modelů myoglobinu. Jedním z nejdůležitějších je model porfyrinu z laťkového plotu od Jamese P. Collmana. Tento model byl použit pro ukázání významu distální protetické skupiny. Slouží třem funkcím:
V chemických studiích, které se většinou zabývají organickými sloučeninami, může být myoglobin rozpuštěn v protických rozpouštědlech využitím jeho strukturních a vazebných charakteristik. Dr. Katia C. S. Figueiredo a jeho kolegové zkoumali strukturální stabilitu myoglobinu v organických médiích. V této studii zkoumali vliv pH, organických rozpouštědel a hydrofobního párování iontů na stabilitu myoglobinu. Tato studie prokázala, že struktura myoglobinu je nejméně pozměněna v rozmezí pH=5 až pH=7. Studie vlivu různých rozpouštědel na strukturu myoglobinu prokázala, že protické sloučeniny mají lepší výkon jako rozpouštědla myoglobinu ve srovnání s aprotickými. Dr. Figueiredo zkoumal tři hlavní organické funkční skupiny protických rozpouštědel včetně alkoholů, glykolů a amidů. Chování roztoku myoglobinu v alkoholech prokázalo přímou úměrnost mezi rozvětvováním řetězců a nepřímou úměrnost k obsahu uhlovodíků. Tato studie také ukázala, že alkoholy rozpouštějí myoglobin s malými modifikacemi v hemovém prostředí. Ethylenglykol a glycerol byly nejlepšími rozpouštědly, když tvořily 50% objemu vodného roztoku. Studie aprotických rozpouštědel prokázala, že vysoké polární sloučeniny jako N-methylpyrrolidon a dimethylsulfoxid rozpouštějí myoglobin. Poškodily však sekundární strukturu myoglobinu. Technika párování hydrofobních iontů ukázala, že povrchová část proteinu může být změněna přidáním velmi nízkého množství SDS neboli dodecylsulfátu sodného, což zvýšilo rozpustnost myoglobinu v hexanu.