Tau proteiny jsou proteiny spojené s mikrotubuly, které se hojně vyskytují v neuronech v centrálním nervovém systému a jinde jsou méně časté. Byly objeveny v roce 1975 v laboratoři Marca Kirschnera na Princetonské univerzitě [Weingarten et al., 1975].
Tau proteiny interagují s tubulinem, aby stabilizovaly mikrotubuly a podpořily sestavení tubulinu do mikrotubulů. Tau má dva způsoby kontroly stability mikrotubulů: izoformy a fosforylaci.
Šest tau izoforem existuje v mozkové tkáni a rozlišují se podle počtu vazebných domén. Tři izoformy mají tři vazebné domény a další tři mají čtyři vazebné domény. Vazebné domény se nacházejí v karboxy-konci proteinu a jsou kladně nabité (což umožňuje vazbu na negativně nabitý mikrotubul). Izoformy se čtyřmi vazebnými doménami jsou lepší ve stabilizaci mikrotubulů než izoformy se třemi vazebnými doménami. Izoformy jsou výsledkem alternativního sestřihu v exonech 2,3 a 10 tau genu.
Fosforylace tau je regulována řadou kináz. Například PKN, serin/threonin kináza. Když je PKN aktivován, fosforyluje tau, což vede k narušení organizace mikrotubulů [Taniguchi et al., 2001].
Hyperfosforylace tau proteinu (tau inkluze) však může mít za následek samouspořádávání spletenců párových šikmých vláken a rovných vláken, které se podílejí na patogenezi Alzheimerovy choroby a dalších tauopatií [Alonso et al., 2001].
Tau protein je vysoce rozpustný protein asociovaný s mikrotubuly (MAP). U lidí se tyto proteiny většinou nacházejí v neuronech ve srovnání s neuronálními buňkami. Jednou z hlavních funkcí tau je modulace stability axonálních mikrotubulů. Tau není přítomný v dendritech a je aktivní především v distálních částech axonů, kde zajišťuje stabilizaci mikrotubulů, ale také flexibilitu podle potřeby. To kontrastuje s STOP proteiny v proximálních částech axonů, které v podstatě uzamykají mikrotubuly a s MAP2, který stabilizuje mikrotubuly v dendritech. Gen tau se nachází na chromozomu 17q21, obsahujícím 16 exonů. Hlavní protein tau v lidském mozku je kódován 11 exony. Exony 2, 3 a 10 jsou alternativně sestříhané, což umožňuje šest kombinací (2-3-10-; 2+3-10-; 2+3+10-; 2-3-10+; 2+3-10+; 2+3+10+; 2+3+10+). V lidském mozku tedy tau proteiny tvoří rodinu šesti izoforem s rozsahem 352-441 aminokyselin. Liší se buď v ne, jeden nebo dva inserty 29 aminokyselin v N-koncové části (exon 2 a 3), a tři nebo čtyři opakované oblasti v C-koncové části exonu 10 chybí. Nejdelší izoforma v CNS má tedy čtyři repety (R1, R2, R3 a R4) a dva inserty (celkem 441 aminokyselin), zatímco nejkratší izoforma má tři repety (R1, R3 a R4) a žádný insert (celkem 352 aminokyselin). Všech šest izoforem tau je přítomno v často hyperfosforylovaném stavu v párových šroubovitých vláknech z mozku s Alzheimerovou chorobou. U jiných neurodegenerativních onemocnění byla hlášena depozice agregátů obohacených v určitých izoforech tau. Při chybném složení může tento jinak velmi rozpustný protein tvořit extrémně nerozpustné agregáty, které přispívají k řadě neurodegerativních onemocnění.
Actiny – proteiny vázající aktin – Actinin – komplex Arp2/3 – Kofilin – Destrin – Gelsolin – Myosiny – Profilin – Tropomodulin – Troponin (T, C, I) – Tropomyosin – protein Wiskottova-Aldrichova syndromu
typ 1 a 2 (Cytokeratin, typ I, typ II) – typ 3 (Desmin, GFAP, Peripherin, Vimentin) – typ 4 (Internexin, Nestin, Neurofilament, Synemin, Syncoilin) – typ 5 (Lamin A, B)
Dyneiny – Kinesiny – MAP (Tau protein, Dynamin) – Tubuliny – Stathmin
Alfa catenin – Beta catenin – Plakoglobin (gama catenin) – Delta catenin
Hlavní proteiny spermií – Prokaryotický cytoskelet (Crescentin, FtsZ, MreB)
APC – Dystrofin (Dystroglykan) – plakin (Desmoplakin, Plektin) – Spektrin – Talin – Utropin – Vinculin