Cytochromy jsou obecně membránově vázané hemoproteiny, které obsahují hemové skupiny a provádějí transport elektronů.
Nacházejí se buď jako monomerní proteiny (např. cytochrom c), nebo jako podjednotky větších enzymatických komplexů, které katalyzují redoxní reakce. Nacházejí se v mitochondriální vnitřní membráně a endoplazmatickém retikulu eukaryot, v chloroplastech rostlin, ve fotosyntetických mikroorganismech a v bakteriích.
Cytochromy byly poprvé popsány v roce 1884 MacMunnem jako respirační pigmenty (myohematin nebo histohematin). Ve dvacátých letech 20. století Keilin tyto respirační pigmenty znovu objevil a pojmenoval je cytochromy neboli „buněčné pigmenty“ a klasifikoval tyto hemové proteiny na základě pozice jejich nejnižšího energetického absorpčního pásma v redukovaném stavu jako
cytochromy a (605 nm), b (~565 nm) a c (550 nm). UV-viditelné spektroskopické signatury hemů se stále používají k identifikaci typu hemu ze redukovaného bis-pyridin-ligatovaného stavu, tj. pyridinové hemochromové metody. V rámci každé třídy jsou cytochromy a, b nebo c, rané cytochromy číslovány postupně, např. cyt c, cyt c1 a cyt c2, přičemž novější příklady jsou označeny jejich maximem v redukovaném R-pásmu, např. cyt c559 .
Hemová skupina je vysoce konjugovaný kruhový systém (který umožňuje, aby její elektrony byly velmi pohyblivé) obklopující kovový iont, který snadno přechází mezi oxidačními stavy. Pro mnoho cytochromů je přítomný kovový iont železa, který přechází mezi Fe2+ (redukovaný) a Fe3+ (oxidovaný) stavy (procesy přenosu elektronů) nebo mezi Fe2+ (redukovaný) a Fe3+ (formální, oxidovaný) stavy (oxidační procesy). Cytochromy jsou tedy schopné provádět oxidaci a redukci. Protože cytochromy (stejně jako jiné komplexy) jsou organizovaně drženy v membránách, redoxní reakce jsou prováděny ve správném pořadí pro maximální účinnost.
V procesu oxidativní fosforylace, což je hlavní proces tvorby energie, který provádějí organismy, které k přežití potřebují kyslík, se do řetězce redoxních reakcí zapojují další membránově vázané a rozpustné komplexy a kofaktory s dodatečným čistým účinkem, že protony (H+) jsou transportovány přes mitochondriální vnitřní membránu. Výsledný transmembránový protonový gradient ([protonmotivační síla]) se používá k vytvoření ATP, což je univerzální chemická energetická měna života. ATP je spotřebováván k pohonu buněčných procesů, které vyžadují energii (například syntéza makromolekul, aktivní transport molekul přes membránu a sestavení flagelly).
Existuje několik druhů cytochromů, které lze rozlišit spektroskopií, přesnou strukturou hemové skupiny, inhibiční citlivostí a redukčním potenciálem.
Tři typy cytochromů se rozlišují podle protetických skupin:
Definice cytochromu c není definována z hlediska hemové skupiny. Neexistuje „cytochrom e“, ale existuje cytochrom f, který je často považován za typ cytochromu c.
V mitochondriích a chloroplastech jsou tyto cytochromy často kombinovány v transportu elektronů a souvisejících metabolických drahách:
Zcela odlišná skupina cytochromů je známá jako oxidasy cytochromu P450, tak pojmenovaná pro charakteristický Soretův vrchol vytvořený absorbancí světla při vlnových délkách blízkých 450 nm, kdy je hemové železo redukováno (dithionitem sodným) a komplexně přeměněno na oxid uhelnatý. Tyto enzymy se primárně podílejí na steroidogenezi a detoxikaci.