V chemii je aminokyselina jakákoli molekula, která obsahuje aminové i karboxylové funkční skupiny. V biochemii se tento kratší a obecnější termín často používá pro označení alfa aminokyselin: těch aminokyselin, ve kterých jsou amino a karboxylátové funkce navázány na stejný uhlík, takzvaný α-uhlík.
Zbytek aminokyselin je to, co zbylo z aminokyseliny po ztrátě molekuly vody (H+ z nitrogenní strany a OH- z karboxylové strany) při tvorbě peptidové vazby.
Aminokyseliny jsou základní strukturní stavební jednotky bílkovin. Tvoří krátké polymerové řetězce zvané peptidy nebo polypeptidy, které zase tvoří struktury zvané bílkoviny. Proces takové tvorby je znám jako translace, která je součástí syntézy bílkovin.
Fenylalanin je jednou ze standardních aminokyselin.
Dvacet aminokyselin je kódováno standardním genetickým kódem a nazývají se proteinogenní nebo standardní aminokyseliny.
Nejméně dvě další jsou také kódovány DNA nestandardním způsobem takto:
Ostatní aminokyseliny obsažené v bílkovinách se obvykle tvoří posttranslační modifikací, což je modifikace po translaci v syntéze bílkovin. Tyto modifikace jsou často nezbytné pro funkci bílkoviny.
Prolin je jediná proteinogenní aminokyselina, jejíž postranní skupina je cyklická a váže se na a-aminovou skupinu, čímž vytváří sekundární aminoskupinu. Dříve byl prolin zavádějícím způsobem nazýván kyselinou iminovou.
V přírodě bylo nalezeno více než sto aminokyselin. Některé z nich byly zjištěny v meteoritech, zejména v typu známém jako karbonové chondrity. Mikroorganismy a rostliny často produkují velmi neobvyklé aminokyseliny, které lze nalézt v peptidických antibiotikách (např. v nisinu nebo alamethicinu). Lanthionin je sulfidem přemostěný alaninový dimer, který se nachází společně s nenasycenými aminokyselinami v lantibiotikách (antibiotické peptidy mikrobiálního původu). 1-Aminocyklopropan-1-karboxylová kyselina (ACC) je malá disubstituovaná cyklická aminokyselina a klíčový meziprodukt při výrobě rostlinného hormonu ethylenu.
Kromě syntézy bílkovin mají aminokyseliny i další biologicky významné role. Glycin a glutamát jsou neurotransmitery stejně jako standardní aminokyseliny v bílkovinách. Mnoho aminokyselin se používá k syntéze dalších molekul, například:
Řada nestandardních aminokyselin je také biologicky důležitá: kyselina gama-aminomáselná je dalším neurotransmiterem, karnitin se používá v transportu lipidů v buňce, ornitin, citrulin, homocystein, hydroxyprolin, hydroxylysin a sarkosin.
Některé z 20 standardních aminokyselin se nazývají esenciální aminokyseliny, protože nemohou být syntetizovány v těle z jiných sloučenin chemickými reakcemi, ale místo toho musí být přijímány s jídlem. U lidí jsou esenciální aminokyseliny lysin, leucin, isoleucin, methionin, fenylalanin, threonin, tryptofan, valin. Histidin a arginin jsou obecně považovány pouze za esenciální u dětí, kvůli jejich neschopnosti jej syntetizovat vzhledem k jejich nevyvinutému metabolismu.
Výraz „aminokyseliny s rozvětveným řetězcem“ se někdy používá k označení alifatických aminokyselin: leucin, isoleucin a valin.
Obecná struktura proteinogenních alfa aminokyselin je:
Kde R představuje postranní řetězec specifický pro každou aminokyselinu. Aminokyseliny jsou obvykle klasifikovány podle vlastností postranního řetězce do čtyř skupin. Postranní řetězec může způsobit, že se chovají jako slabá kyselina, slabá báze, hydrofil, pokud jsou polární, a hydrofob, pokud jsou nepolární.
S výjimkou glycinu, kde R = H, se aminokyseliny vyskytují ve dvou možných optických izomerech, nazývaných D a L. Pomocí novějších pravidel priority Cahn Ingold Prelog pro určení konfigurace optických izomerů, by izomer L přiřadil písmeno S a izomeru D by bylo přiřazeno písmeno R. L (nebo S) aminokyseliny představují naprostou většinu aminokyselin nalezených v proteinech. D (nebo R) aminokyseliny se nacházejí v některých proteinech produkovaných exotickými mořskými organismy, jako jsou kuželovití šneci. Jsou také hojnými složkami buněčných stěn bakterií.
Tato informace je částečně nesprávná. Izomery L a D nejsou stejné jako izomery S a R. Izomery S nebo R mohou otáčet rovinou polarizovaného světla doleva nebo doprava.
Proteiny vznikají polymerizací aminokyselin peptidovými vazbami v procesu zvaném translace. Tato kondenzační reakce vytváří nově vytvořenou peptidovou vazbu a molekulu vody.
Seznam standardních aminokyselin
Struktury a symboly 20 aminokyselin přítomných v genetickém kódu.
Následuje tabulka s přehledem jednopísmenných symbolů, třípísmenných symbolů a chemických vlastností postranních řetězců standardních aminokyselin. Uvedená hmotnost je vážený průměr všech běžných izotopů a zahrnuje hmotnost H2O. Jednopísmenný symbol pro neurčenou aminokyselinu je X. Třípísmenný symbol Asx nebo jednopísmenný symbol B znamená, že aminokyselina je buď asparagin nebo kyselina asparagová, zatímco Glx nebo Z znamenají buď kyselinu glutamovou nebo glutamin. Třípísmenný symbol Sec nebo jednopísmenný symbol U odkazuje na selenocystein. Písmena J a O se nepoužívají.
Hydrofilní a hydrofobní aminokyseliny
V závislosti na polárním postranním řetězci mohou být aminoacidy v různé míře hydrofilní nebo hydrofobní. To ovlivňuje jejich interakci s jinými strukturami, jak uvnitř samotného proteinu, tak uvnitř jiných proteinů. Distribuce hydrofilních a hydrofobních aminoacidů určuje terciální strukturu proteinu a jejich fyzikální umístění na vnější struktuře proteinů ovlivňuje jejich kvartérní strukturu. Například rozpustné proteiny mají povrchy bohaté na polární aminoacidy jako serin a threonin, zatímco proteiny integrální membrány mívají vnější kruh hydrofobních aminoacidů, který je ukotvuje k lipidové dvojvrstvě, a proteiny ukotvené k membráně mají hydrofobní konec, který se uzamkne v membráně. Podobně bílkoviny, které se musí vázat na pozitivně nabité molekuly, mají povrchy bohaté na negativně nabité aminoacidy jako glutamát a aspartát, zatímco bílkoviny vázající se na negativně nabité molekuly mají povrchy bohaté na pozitivně nabité řetězce jako lysin a arginin.
Hydrofilní a hydrofobní interakce proteinů se nemusí spoléhat pouze na samotné aminokyseliny. Různými posttranslačními modifikacemi mohou být na proteiny navázány další řetězce, které tvoří hydrofobní lipoproteiny nebo hydrofylické glykoproteiny.
Kromě již zmíněných dvaceti standardních aminokyselin a dvou speciálních aminokyselin, selenocysteinu a pyrrolýznu, existuje obrovské množství „nestandardních aminokyselin“, které se v těle nepoužívají při pravidelné výrobě bílkovin. Příkladem nestandardních aminokyselin je taurin obsahující síru a neurotransmitery GABA a dopamin. Dalšími příklady jsou lanthionin, 1-amino-isobutyrová kyselina, dehydroalanin, dehydro-amino-máselná kyselina,
Nestandardní aminokyseliny se obvykle tvoří modifikací standardních aminokyselin. Například taurin může vzniknout dekarboxylací cysteinu, zatímco dopamin se syntetizuje z tyrosinu a hydroxyprolin se vytváří posttranslační modifikací z prolinu.