Wöhler pozoruje syntézu močoviny.
Biochemie (z řečtiny: βίος
, bios, „život“ a egyptský kēme, země“) je studium chemických procesů v živých organismech. Zabývá se strukturou a funkcí buněčných složek, jako jsou bílkoviny, sacharidy, lipidy, nukleové kyseliny a další biomolekuly. Chemická biologie si klade za cíl zodpovědět mnoho otázek vyplývajících z biochemie pomocí nástrojů vyvinutých v rámci chemické syntézy.
Ačkoli existuje obrovské množství různých biomolekul, mnohé z nich jsou složité a velké molekuly (nazývané polymery), které jsou složeny z podobných opakujících se podjednotek (nazývaných monomery). Každá třída polymerní biomolekuly má jinou sadu typů podjednotek. Například protein je polymer složený z 20 nebo více aminokyselin. Biochemie studuje chemické vlastnosti důležitých biologických molekul, jako jsou proteiny, zejména chemii enzymem katalyzovaných reakcí.
Biochemie buněčného metabolismu a endokrinního systému byla obsáhle popsána. Další oblasti biochemie zahrnují genetický kód (DNA, RNA), syntézu proteinů, transport buněčné membrány a transdukci signálu.
Původně se všeobecně věřilo, že život nepodléhá zákonům vědy tak jako neživot. Domnívalo se, že pouze živé bytosti mohou produkovat molekuly života (z jiných, dříve existujících biomolekul). V roce 1828 pak Friedrich Wöhler publikoval práci o syntéze močoviny, dokazující, že organické sloučeniny mohou být vytvářeny uměle.
Úsvitem biochemie mohl být objev prvního enzymu, diastázy (dnes nazývané amyláza), v roce 1833 Anselmem Payenem. Eduard Buchner přispěl v roce 1896 první demonstrací složitého biochemického procesu mimo buňku: alkoholovou fermentací v buněčných výtažcích kvasinek. Ačkoli se zdá, že termín „biochemie“ byl poprvé použit v roce 1882, obecně se uznává, že formální ražba biochemie nastala v roce 1903 Carlem Neubergem, německým chemikem. Dříve by se tato oblast označovala jako fyziologická chemie. Od té doby biochemie pokročila, zejména od poloviny 20. století, s rozvojem nových technik, jako je chromatografie, rentgenová difrakce, NMR spektroskopie, radioizotopové značení, elektronová mikroskopie a simulace molekulární dynamiky. Tyto techniky umožnily objev a podrobnou analýzu mnoha molekul a metabolických drah buňky, jako je glykolýza a Krebsův cyklus (cyklus kyseliny citronové).
Dnes se poznatky biochemie používají v mnoha oblastech, od genetiky přes molekulární biologii a od zemědělství až po medicínu.
Funkce sacharidů zahrnuje skladování energie a zajištění struktury. Cukry jsou sacharidy, ale ne všechny sacharidy jsou cukry. Na Zemi je více sacharidů než jakýkoliv jiný známý typ biomolekuly.
Nejjednodušším typem sacharidů je monosacharid, který kromě jiných vlastností obsahuje uhlík, vodík a kyslík, většinou v poměru 1:2:1 (zobecněný vzorec CnH2nOn, kde n je nejméně 3). Příkladem monosacharidu je glukóza, jeden z nejdůležitějších sacharidů. Stejně tak fruktóza, cukr, který dává ovoci sladkou chuť. Některé sacharidy (zejména po kondenzaci na oligo- a polysacharidy) obsahují méně uhlíku v poměru k H a O, které jsou stále přítomny v poměru 2:1 (H:O). Monosacharidy mohou být seskupeny do aldóz (které mají aldehydovou skupinu na konci řetězce, např. glukózu) a ketóz (které mají ve svém řetězci ketoskupinu; např. fruktózu). Aldózy i ketózy se vyskytují v rovnováze mezi formami s otevřeným řetězcem a (počínaje délkou řetězce C4) cyklickými formami. Ty jsou generovány tvorbou vazby mezi jednou z hydroxylových skupin cukrového řetězce s uhlíkem aldehydu nebo ketoskupiny za vzniku hemiacetální vazby. To vede k nasyceným pětičlenným (v furanózách) nebo šestičlenným (v pyranózách) heterocyklickým kruhům obsahujícím jedno O jako heteroatom.
Sacharóza: obyčejný stolní cukr a pravděpodobně nejznámější sacharidy.
Dva monosacharidy mohou být spojeny pomocí dehydratační syntézy, při níž je z konce jedné molekuly odstraněn atom vodíku a z druhé hydroxylová skupina (-OH), zbývající zbytky jsou pak navázány na místa, ze kterých byly atomy odstraněny. H-OH nebo H2O se pak uvolní jako molekula vody, proto se nazývá dehydratace. Nová molekula, skládající se ze dvou monosacharidů, se nazývá disacharid a je spojena glykosidickou nebo etherovou vazbou. Může také dojít k obrácené reakci, kdy se pomocí molekuly vody rozdělí disacharid a zlomí se glykosidická vazba; to se nazývá hydrolýza. Nejznámějším disacharidem je sacharóza, běžný cukr (ve vědeckých souvislostech se nazývá stolní cukr nebo třtinový cukr, aby se odlišil od ostatních cukrů). Sacharóza se skládá z molekuly glukózy a molekuly fruktózy spojených dohromady. Dalším důležitým disacharidem je laktóza, skládající se z molekuly glukózy a molekuly galaktózy. Jak většina lidí stárne, produkce laktázy, enzymu, který hydrolyzuje laktózu zpět na glukózu a galaktózu, obvykle klesá. To má za následek nedostatek laktázy, také nazývané intolerance laktózy.
Cukrové polymery se vyznačují tím, že mají redukční nebo nemenší konce. Redukující konec sacharidu je atom uhlíku, který může být v rovnováze s aldehydem s otevřeným řetězcem nebo s keto formou. Pokud dojde ke spojení monomerů s takovým atomem uhlíku, volná hydroxy skupina pyranózové nebo furanosové formy se vymění s řetězcem na straně OH jiného cukru, čímž vznikne úplný acetal. Tím se zabrání otevření řetězce na aldehydovou nebo keto formu a modifikovaný zbytek se tak stane nemenším. Laktóza obsahuje redukční konec ve své glukózové části, zatímco galaktózová část tvoří úplný acetal se skupinou C4-OH glukózy. Sacharóza nemá redukční konec kvůli úplné acetální tvorbě mezi aldehydovým uhlíkem glukózy (C1) a keto uhlíkem fruktózy (C2).
Oligosacharidy a polysacharidy
Celulóza jako polymer β-D-glukózy
Když se spojí několik (asi tři až šest) monosacharidů, nazývá se oligosacharid (oligo- znamená „několik“). Tyto molekuly bývají používány jako markery a signály, stejně jako mají některé jiné využití.
Mnoho monosacharidů spojených dohromady tvoří polysacharid. Mohou být spojeny do jednoho dlouhého lineárního řetězce, nebo mohou být rozvětveny. Dva z nejběžnějších polysacharidů jsou celulóza a glykogen, oba se skládají z opakujících se monomerů glukózy.
Glukóza je metabolizována především velmi důležitou a starobylou desetistupňovou cestou zvanou glykolýza, jejímž čistým výsledkem je rozpad jedné molekuly glukózy na dvě molekuly pyruvátu; tím se také vytvoří čisté dvě molekuly ATP, energetické měny buněk, spolu se dvěma redukčními ekvivalenty v podobě přeměny NAD+ na NADH. K tomu není potřeba kyslík; pokud není k dispozici kyslík (nebo buňka nemůže kyslík využít), NAD se obnoví přeměnou pyruvátu na laktát (kyselinu mléčnou) (např. u lidí) nebo na ethanol a oxid uhličitý (např. u kvasinek). Ostatní monosacharidy jako galaktóza a fruktóza mohou být přeměněny na meziprodukty glykolytické cesty.
V aerobních buňkách s dostatkem kyslíku, stejně jako ve většině lidských buněk, je pyruvát dále metabolizován. Je nevratně přeměněn na acetyl-CoA, uvolňuje jeden atom uhlíku jako odpadní produkt oxid uhličitý, a vytváří další redukční ekvivalent jako NADH. Dvě molekuly acetyl-CoA (z jedné molekuly glukózy) pak vstupují do cyklu kyseliny citronové, čímž vznikají další dvě molekuly ATP, dalších šest molekul NADH a dva redukované (ubi)chinony (přes FADH2 jako enzymově vázaný kofaktor) a zbývající atomy uhlíku se uvolňují jako oxid uhličitý. Vzniklé molekuly NADH a chinolu se pak přivádějí do enzymových komplexů respiračního řetězce, elektronového transportního systému, který přenáší elektrony nakonec do kyslíku a uchovává uvolněnou energii ve formě protonového gradientu přes membránu (vnitřní mitochondriální membrána v eukaryotech). Tím je kyslík redukován na vodu a původní elektronové akceptory NAD+ a chinon jsou regenerovány. To je důvod, proč lidé vdechují kyslík a vydechují oxid uhličitý. Energie uvolněná přenosem elektronů z vysokoenergetických stavů v NADH a chinolu je uchována nejprve jako protonový gradient a převedena na ATP přes ATP syntázu. To vytváří dalších 28 molekul ATP (24 z 8 NADH + 4 ze 2 chinolů), celkem 32 molekul ATP konzervovaných na degradovanou glukózu (dvě z glykolýzy + dvě z citrátového cyklu). Je jasné, že použití kyslíku k úplné oxidaci glukózy poskytuje organismu mnohem více energie než jakýkoliv metabolický rys nezávislý na kyslíku, a to je považováno za důvod, proč se komplexní život objevil až poté, co zemská atmosféra nahromadila velké množství kyslíku.
U obratlovců nedostávají intenzivně stahující kosterní svalstvo (například při vzpírání nebo sprintu) dostatek kyslíku k uspokojení energetické potřeby, a tak přecházejí na anaerobní metabolismus, přeměňující glukózu na laktát. Játra regenerují glukózu pomocí procesu zvaného glukoneogeneze. Tento proces není úplným opakem glykolýzy a ve skutečnosti vyžaduje trojnásobek energie získané glykolýzou (používá se šest molekul ATP ve srovnání se dvěma získanými při glykolýze). Analogicky k výše uvedeným reakcím pak může produkovaná glukóza projít glykolýzou v tkáních, které potřebují energii, být skladována jako glykogen (nebo škrob v rostlinách), nebo být přeměněna na jiné monosacharidy nebo spojena do di- nebo oligosacharidů.
Schéma hemoglobinu. Červené a modré stuhy představují proteinový globin, zelené struktury jsou hemové skupiny.
Podobně jako sacharidy plní některé proteiny převážně strukturální role. Například pohyby proteinů aktinu a myosinu jsou v konečném důsledku zodpovědné za kontrakci kosterního svalstva. Jednou z vlastností mnoha proteinů je, že se specificky vážou na určitou molekulu nebo třídu molekul – mohou být extrémně selektivní v tom, na co se vážou. Protilátky jsou příkladem proteinů, které se vážou na jeden specifický typ molekuly. Ve skutečnosti je enzymem vázaný imunosorbentový test (ELISA), který využívá protilátky, v současné době jedním z nejcitlivějších testů, které moderní medicína používá k detekci různých biomolekul. Pravděpodobně nejdůležitější proteiny jsou však enzymy. Tyto úžasné molekuly rozpoznávají specifické reakční molekuly zvané substráty; pak katalyzují reakci mezi nimi. Snížením aktivační energie enzym urychluje tuto reakci rychlostí 1011 a více: reakce, která by normálně trvala více než 3000 let, než by se spontánně dokončila, by s enzymem mohla trvat méně než sekundu. Enzym samotný se v procesu nevyužívá a může katalyzovat stejnou reakci s novou sadou substrátů. Pomocí různých modifikátorů lze regulovat aktivitu enzymu, což umožňuje kontrolu biochemie buňky jako celku.
Proteiny jsou v podstatě řetězce aminokyselin. Aminokyselina se skládá z atomu uhlíku vázaného na čtyři skupiny. Jedna je aminová skupina, —NH2, a jedna je skupina karboxylových kyselin, —COOH (i když ty existují jako —NH3+ a —COO− za fyziologických podmínek). Třetí je jednoduchý atom vodíku. Čtvrtá se běžně označuje jako „—R“ a pro každou aminokyselinu je odlišná. Existuje dvacet standardních aminokyselin. Některé z nich mají funkce samy o sobě nebo v modifikované formě; například glutamát funguje jako důležitý neurotransmiter.
Generické aminokyseliny (1) v neutrální formě, (2) jak existují fyziologicky a (3) spojené dohromady jako dipeptid.
Aminokyseliny mohou být spojeny peptidovou vazbou. Při této dehydratační syntéze je odstraněna molekula vody a peptidová vazba spojuje dusík aminokyseliny jedné aminokyseliny s uhlíkem karboxylové kyseliny druhé. Výsledná molekula se nazývá dipeptid a krátké úseky aminokyselin (obvykle méně než třicet) se nazývají peptidy nebo polypeptidy. Delší úseky si zaslouží titulní proteiny. Například důležitý protein krevního séra albumin obsahuje 585 aminokyselinových zbytků.
Struktura bílkovin je tradičně popsána v hierarchii čtyř úrovní. Primární struktura bílkoviny se jednoduše skládá z její lineární sekvence aminokyselin; například „alanin-glycin-tryptofan-serin-glutamát-asparagin-glycin-lysin-…“. Sekundární struktura se zabývá lokální morfologií. Některé kombinace aminokyselin mají tendenci se stočit do spirály zvané α-helix nebo do listu zvaného β-list; některé α-helixy lze vidět ve schématu hemoglobinu výše. Terciární struktura je celý trojrozměrný tvar bílkoviny. Tento tvar je určen sekvencí aminokyselin. Ve skutečnosti může jediná změna změnit celou strukturu. Alfa řetězec hemoglobinu obsahuje 146 aminokyselinových zbytků; nahrazení glutamátového zbytku na pozici 6 valinovým zbytkem mění chování hemoglobinu natolik, že vede ke srpkovité buněčné chorobě. Konečně kvartérní struktura se zabývá strukturou proteinu s více peptidovými podjednotkami, jako hemoglobin s jeho čtyřmi podjednotkami. Ne všechny proteiny mají více než jednu podjednotku.
Požité bílkoviny se obvykle v tenkém střevě rozloží na jednotlivé aminokyseliny nebo dipeptidy a pak se vstřebají. Pak se mohou spojit a vytvořit nové bílkoviny. Meziprodukty glykolýzy, cyklu kyseliny citronové a fosfátové dráhy pentózy lze použít k vytvoření všech dvaceti aminokyselin a většina bakterií a rostlin disponuje všemi potřebnými enzymy k jejich syntéze. Lidé a další savci však dokáží syntetizovat jen polovinu z nich. Nemohou syntetizovat isoleucin, leucin, lysin, methionin, fenylalanin, threonin, tryptofan a valin. To jsou esenciální aminokyseliny, protože jejich požití je nezbytné. Savci skutečně disponují enzymy k syntéze alaninu, asparaginu, aspartátu, cysteinu, glutamátu, glutaminu, glycinu, prolinu, serinu a tyrosinu, tedy jiných než esenciálních aminokyselin. I když mohou syntetizovat arginin a histidin, nemohou ho produkovat v dostatečném množství pro mladá, rostoucí zvířata, a tak jsou tyto látky často považovány za esenciální aminokyseliny.
Pokud je amino skupina odstraněna z aminokyseliny, zanechá za sebou uhlíkovou kostru nazývanou α-keto kyselina. Enzymy nazývané transaminázy mohou snadno přenést amino skupinu z jedné aminokyseliny (čímž se z ní stává α-keto kyselina) na jinou α-keto kyselinu (čímž se z ní stává aminokyselina). To je důležité při biosyntéze aminokyselin, protože u mnoha drah se meziprodukty z jiných biochemických drah přeměňují na α-keto kyselinovou kostru a pak se přidává amino skupina, často prostřednictvím transaminace. aminokyseliny pak mohou být spojeny a vytvořit protein.
Podobný proces se používá k odbourávání bílkovin. Nejprve se hydrolyzuje na své složky aminokyseliny. Volný amoniak (NH3), existující jako amonný iont (NH4+) v krvi, je toxický pro životní formy. Proto musí existovat vhodná metoda pro jeho vylučování. U různých zvířat se vyvinuly různé strategie, v závislosti na potřebách zvířat. Jednobuněčné organismy samozřejmě jednoduše uvolňují amoniak do prostředí. Podobně kostnaté ryby mohou uvolnit amoniak do vody, kde je rychle zředěn. Obecně platí, že savci přeměňují amoniak na močovinu, a to prostřednictvím močovinového cyklu.
Termín lipid zahrnuje různorodou škálu molekul a do jisté míry je lapákem pro relativně ve vodě nerozpustné nebo nepolární sloučeniny biologického původu, včetně vosků, mastných kyselin, fosfolipidů odvozených od mastných kyselin, sfingolipidů, glykolipidů a terpenoidů (např. retinoidů a steroidů). Některé lipidy jsou lineární alifatické molekuly, zatímco jiné mají kruhové struktury. Některé jsou aromatické, zatímco jiné ne. Některé jsou pružné, zatímco jiné jsou tuhé.
Většina lipidů má kromě toho, že jsou převážně nepolární, také nějaký polární charakter. Obecně platí, že většina jejich struktury je nepolární nebo hydrofobní („bojící se vody“), což znamená, že neinteraguje dobře s polárními rozpouštědly, jako je voda. Další část jejich struktury je polární nebo hydrofilní („milující vodu“) a má tendenci spojovat se s polárními rozpouštědly, jako je voda. To z nich dělá amfifilní molekuly (které mají hydrofobní i hydrofilní část). V případě cholesterolu je polární skupina pouhý -OH (hydroxyl nebo alkohol). V případě fosfolipidů jsou polární skupiny podstatně větší a polárnější, jak je popsáno níže.
Lipidy jsou nedílnou součástí naší každodenní stravy. Většina olejů a mléčných výrobků, které používáme k vaření a jídlu jako máslo, sýr, ghí atd., je složena z tuků. Rostlinné oleje jsou bohaté na různé polynenasycené mastné kyseliny (PUFA). Potraviny obsahující lipidy procházejí trávením v těle a jsou štěpeny na mastné kyseliny a glycerol, které jsou konečnými produkty rozkladu tuků a lipidů.
Nukleová kyselina je komplexní biochemická makromolekula o vysoké molekulové hmotnosti složená z nukleotidových řetězců, které zprostředkovávají genetickou informaci. Nejčastějšími nukleovými kyselinami jsou deoxyribonukleová kyselina (DNA) a ribonukleová kyselina (RNA). Nukleové kyseliny se nacházejí ve všech živých buňkách a virech.
Nukleová kyselina, nazývaná kvůli své prevalenci v buněčných jádrech, je obecný název skupiny biopolymerů. Monomery se nazývají nukleotidy a každý z nich se skládá ze tří složek: dusíkaté heterocyklické báze (buď purin nebo pyrimidin), pentózového cukru a fosfátové skupiny. Různé typy nukleových kyselin se liší specifickým cukrem, který se nachází v jejich řetězci (např. DNA nebo deoxyribonukleová kyselina obsahuje 2-deoxyribózy). Také dusíkaté báze, které jsou možné v obou nukleových kyselinách, se liší: adenin, cytosin a guanin se vyskytují v RNA i DNA, zatímco thymin se vyskytuje pouze v DNA a uracil v RNA.
Vztah k jiným biologickým vědám v „molekulárním měřítku“
Schematický vztah mezi biochemií, genetikou a molekulární biologií
Výzkumníci v biochemii používají specifické techniky vlastní biochemii, ale stále více je kombinují s technikami a myšlenkami z genetiky, molekulární biologie a biofyziky. Mezi těmito disciplínami nikdy nebyla pevná hranice, pokud jde o obsah a techniku, ale členové každé disciplíny byli v minulosti velmi teritoriální; dnes jsou pojmy molekulární biologie a biochemie téměř zaměnitelné. Následující obrázek je schématem, které znázorňuje jeden možný pohled na vztah mezi obory:
Pro splnění pokynů Psychology Wiki’sstyle a v souladu s našimi zásadami ohledně NPOV a ověřitelnosti, prosím poskytněte příslušné citace a/nebo poznámky pod čarou.
Anatomie – Astrobiologie – Biochemie – Bioinformatika – Botanika – Buněčná biologie – Ekologie – Vývojová biologie – Evoluční biologie – Genetika – Genomika – Mořská biologie – Biobiologie člověka – Mikrobiologie – Molekulární biologie – Původ života – Paleontologie – Parazitologie – Patologie – Fyziologie – Taxonomie – Zoologie
Analytická chemie • Biochemie • Bioanorganická chemie • Bioorganická chemie • Chemická biologie • Výuka chemie • Klepněte na chemii • Klastrová chemie • Výpočetní chemie • Elektrochemie • Environmentální chemie • Zelená chemie • Anorganická chemie • Materiálové vědy • Lékařská chemie • Jaderná chemie • Organická chemie • Organická chemie • Farmakologie • Farmakologie • Fyzikální chemie • Fotochemie • Polymerová chemie • Chemie pevných látek • Supramolekulární chemie • Teoretická chemie • Termochemie • Mokrá chemie