Štítek GFP aktinového cytoskeletu v buňce melanomu, zobrazující lamellipodium s rozčepýřeným okrajem, z buněčné biologie v IMB Salzburg.
Lamellipodium (pl. Lamellipodia) je cytoskeletální aktinová projekce na mobilní hranu buňky. Obsahuje dvourozměrnou aktinovou síť; celá struktura táhne buňku přes substrát (Alberts, et al, 2002). Uvnitř lamellipodia jsou žebra aktinu zvaná mikrohroty, které, když se rozšíří za hranici lamellipodia, se nazývají filopodia (Small, et all, 2002). Lamellipodium se rodí z aktinové nukleace v plazmatické membráně buňky (Alberts, et al, 2002) a je primární oblastí začlenění aktinu nebo vzniku mikrofilamentu buňky. Lamellipodia mají šířku od 1μm do 5μm a tloušťku přibližně 0,2μm (Weed, et al, 2000).
Lamellipodia se vyskytují především ve velmi pohyblivých buňkách, zejména v keratinocytech ryb a žab, které se podílejí na rychlé opravě ran a plazí se rychlostí 10-20 μm/min po epiteliálních površích. Lamellipodium oddělené od hlavní části buňky škrábáním přes buňku špičkou pipety se může dál volně plazit po svých.
Lamellipodia jsou charakteristickým znakem na přední, náběžné hraně pohyblivých buněk. Předpokládá se, že jsou skutečným motorem, který táhne buňku vpřed během procesu migrace buněk. Špička lamellipodia je místem, kde dochází k exocytóze v migrujících savčích buňkách v rámci jejich klathrinem zprostředkovaného endocytického cyklu. To spolu s aktin-polymerizací pomáhá rozšířit lamelu vpřed a tím posunout přední část buňky. Působí tedy jako řídící zařízení pro buňky v procesu chemotaxe. Je to také místo, odkud migrují částice nebo agregáty navázané na povrch buňky v procesu známém jako tvorba čepičky.
Strukturálně kladné konce mikrofilamentů (lokalizované aktinové monomery ve formě vázané na ATP) směřují k „hledajícímu“ okraji buňky, zatímco záporné konce (lokalizované aktinové monomery ve formě vázané na ADP) směřují k lamele za (Cramer, 1997). Tím se vytváří šlapací pás v celém lamelipodiu, který napomáhá zpětnému toku částic v celém (tamtéž). Komplexy Arp2/3 jsou přítomny na křižovatkách mikrofilament-mikrofilament v lamelipodii a pomáhají vytvářet síť aktinu. Arp 2/3 se může napojit pouze na dříve existující mikrofilamenty, ale jakmile se napojí, vytvoří cité pro rozšíření nových mikrofilamentů, které vytvoří větvení (Weed, et al, 2000). Další molekula, která se často nachází v polymerizaci aktinu s Arp2/3, je kortaktin, který zřejmě spojuje signalizaci tyrosinkinázy s cytoskeletální reorganizací v lamellipodiu a jeho přidružených strukturách (tamtéž).
Rac a Cdc42 jsou dvě GTPázy z rodiny Rho, které jsou normálně cytosolové, ale za určitých podmínek je lze nalézt i v buněčné membráně (Small, et al, 2002). Když je Cdc42 aktivován, může interagovat s receptory z rodiny proteinů Wiskottova-Aldrichova syndromu (WASp), zejména s N-WASp, který pak aktivuje Arp2/3. To stimuluje větvení aktinu a zvyšuje motilitu buněk (Small, et al, 2002). Rac1 indukuje kortaktin k lokalizaci na buněčné membráně, kde se současně váže na F-aktin a Arp2/3. Výsledkem je strukturální reorganizace lamellipodia a následná motilita buněk (Weed, et al, 2000).