Kresba IgG protilátky – dva těžké řetězce jsou vidět červeně, dva lehké řetězce jsou žluté.
Imunoglobulin G (IgG) jsou molekuly protilátek. Každý IgG se skládá ze čtyř peptidových řetězců — dvou těžkých řetězců γ a dvou lehkých řetězců. Každý IgG má dvě vazebná místa pro antigeny. Jiné Imunoglobuliny lze popsat z hlediska polymerů se strukturou IgG považovanou za monomer.
IgG je nejrozšířenější imunoglobulin a je přibližně rovnoměrně distribuován v krvi a v tkáňových tekutinách, tvoří 75% sérových imunoglobulinů u lidí. Molekuly IgG jsou syntetizovány a vylučovány plazmatickými B buňkami.
IgG protilátky se podílejí převážně na sekundární imunitní odpovědi (hlavní protilátkou, která se podílí na primární odpovědi, je IgM). Přítomnost specifického IgG obecně odpovídá dozrání protilátkové odpovědi.
IgG je jediný izotyp, který může procházet lidskou placentou, a tím poskytovat ochranu plodu in utero. Spolu s IgA vylučovaným v mateřském mléce poskytuje reziduální IgG absorbovaný placentou novorozenci humorální imunitu, než se vyvine jeho vlastní imunitní systém. Kolostrum obsahuje vysoké procento IgG, zejména v hovězím mlezivu.
IgG se může vázat na mnoho druhů patogenů, například viry, bakterie a plísně, a chrání tělo proti nim aglutinací a imobilizací, aktivací komplementu (klasická dráha), opsonizací pro fagocytózu a neutralizací jejich toxinů. Hraje také důležitou roli v cytotoxicitě zprostředkované buňkami závislými na protilátce (Antibody-dependent cell mediated cytotoxicity, ADCC).
IgG je také spojován s přecitlivělostí II. a III. typu.
IgG protilátky jsou velké molekuly o velikosti cca 150 kDa složené ze 4 peptidových řetězců. Obsahuje 2 identické těžké řetězce o velikosti cca 50 kDa a 2 identické lehké řetězce o velikosti cca 25 kDa, tedy tetramerovou kvartérní strukturu. Oba těžké řetězce jsou navzájem spojeny a s lehkým řetězcem každý disulfidovými vazbami. Výsledný tetramer má dvě identické poloviny, které společně tvoří tvar Y. Každý konec vidlice obsahuje identické vazebné místo pro antigen. Fc oblasti IgG nesou vysoce konzervované N-glykosylační místo. N-glykany navázané na toto místo jsou převážně jádrově-fukosylované diantennární struktury komplexního typu. Navíc malá množství těchto N-glykanů nesou také bisekční zbytky GlcNAcu a α-2,6 vázaných sialových kyselin.
U lidí existují čtyři podtřídy IgG (IgG1, 2, 3 a 4), pojmenované podle jejich množství v séru (IgG1 je nejhojnější).
Poznámka: IgG afinita k Fc receptorům na fagocytárních buňkách je specifická pro jednotlivé druhy, ze kterých protilátka pochází, stejně jako pro třídu. Struktura oblastí pantů dává každé ze 4 IgG tříd jejich jedinečný biologický profil. I když existuje přibližně 95% podobnost mezi jejich Fc oblastmi, struktura oblastí pantů je poměrně odlišná.
Glykosylace je nezbytná pro vazbu IgG na jeho receptory bez ohledu na třídu.
MAC komplex – nanoboty – perforin – protilátky (lehký řetězec, těžký řetězec, IgA, IgD, IgE, IgG, IgM)