Integrální membránový protein (IMP) je bílkovinná molekula (nebo sestava bílkovin), která ve většině případů překlene biologickou membránu, s níž je spojena (zejména plazmatickou membránu), nebo která je v každém případě v membráně dostatečně zabudována, aby s ní zůstala během počátečních kroků biochemické purifikace (srovnejte periferní membránový protein).
Buňky sestavují IMP v endoplazmatickém retikulu. Krátká signální sekvence na N-konci obvykle označuje protein jako určený k instalaci v membráně.
IMP zřídka volně difundují uvnitř membrány, ale spíše většina je ukotvena k cytoskeletu.
IMP tvoří velmi významnou část proteinů zakódovaných v genomu.
Existuje mnoho typů IMP s velmi odlišnými strukturami. Ačkoli struktury tisíců proteinů se staly známými díky rentgenové difrakci a spektroskopii nukleární magnetické rezonance, struktury pouze několika desítek integrálních membránových proteinů jsou známy v atomovém rozlišení, protože mají tendenci se denaturovat při odstranění z membrány, za těchto podmínek je nemožné je analyzovat. Bez jejich odstranění z membrány je obtížné vytvořit 3-dimenzionální krystaly potřebné pro rentgenovou krystalografii. Tato obtíž podnítila vývoj elektronové krystalografie, která dokáže určit proteinové struktury z 2-dimenzionálních polí nebo šroubovic. Řešení strukturních studií membránových proteinů pomocí nukleární magnetické rezonance Spektroskopie bylo tradičně omezeno technickými a praktickými obtížemi. Vysoká výtěžnost exprese, purifikace, doplňování nebo extrakce membránových proteinů ve vhodných detergentních micelách pro strukturální studie a rychlejší relaxace signálu díky velké velikosti membránového protein-micellího komplexu představují mnohem větší výzvy než odpovídající práce s rozpustnými proteiny. Příprava perdovaných membránových proteinů a moderní technologie řešení NMR nyní umožňují studium těchto větších struktur prostřednictvím aplikace principů transverzální relaxačně optimalizované spektroskopie (TROSY). Avšak pouze několik snah v tomto směru dosáhlo atomového rozlišení a rentgenová krystalografie zůstává dominantní metodou stanovení struktury IMP.
Obecně lze IMP rozdělit do tří skupin:
Transmembránový IMP je integrální membránový protein, který se rozprostírá od vnitřního k vnějšímu povrchu biologické membrány nebo lipidové dvouvrstvy, v níž je zasazen. Jedná se o nejběžnější typ IMP.
Hydrofobní doména proteinu se nachází v olejovitém jádru membrány, zatímco hydrofilní domény vyčnívají do vodnatého prostředí uvnitř a vně buňky nebo prostoru. Transmembránové proteiny mají často svou N-koncovku na exoplazmatickém povrchu a svou C-koncovku na cytoplazmatickém povrchu. Mnoho transmembránových proteinů má více membránových alfa šroubovicových segmentů, které je ukotvují k membráně. Většina transmembránových proteinů má vnitřní topogenní sekvenci.
Existují dva základní typy transmembránových proteinů:
IMP asociovaný s membránou se nachází výhradně v cytosolu a je připojen k cytosolové vrstvě membrány amfipatickou α šroubovicí.
Lipid-Linked IMP jsou umístěny zcela mimo dvouvrstvu, uvnitř nebo vně buňky, a jsou spojeny s dvouvrstvou jednou nebo více kovalentně připojenými lipidovými skupinami.
Nejčastěji je funkcí IMP působit jako transportér pro různé molekuly, které by se jinak nemohly pohybovat po buněčné membráně. Při použití jako transportér je jeho nejčastější konfigurací mít mimobuněčnou doménu a cytoplazmatickou doménu oddělenou nepolární oblastí, která ji pevně drží v buněčné membráně.
Mezi další funkce, kterým integrální membránové proteiny slouží, patří identifikace buňky pro rozpoznání jinými buňkami, ukotvení jedné buňky k druhé nebo k okolním médiím a iniciace intracelulární reakce na vnější molekuly. IMP mohou být receptory, kanály nebo enzymy.
Následuje seznam typů integrálních membránových proteinů:
ar:بروتين غشائي مدمج
fi:Integraalinen kalvoproteiini