A tetrapeptid (příklad Val-Gly-Ser-Ala) se zeleně značeným amino-koncem (L-Valin) a modře značeným karboxylovým koncem (L-Alanin).
Peptidy (z Gr. πεπτός, „strávené“, odvozené z πέσσειν, „strávit“) jsou krátké řetězce monomerů aminokyselin spojených peptidovými (amidovými) vazbami, kovalentní chemické vazby vzniklé při reakci karboxylové skupiny jedné aminokyseliny s aminovou skupinou jiné. Peptidy se od proteinů odlišují na základě velikosti a jako měřítko lze chápat, že obsahují přibližně 50 aminokyselin nebo méně[nutná citace]. Nejkratší peptidy jsou dipeptidy, skládající se ze 2 aminokyselin spojených jedinou peptidovou vazbou, následované tripeptidy, tetrapeptidy atd. Polypeptid je dlouhý, spojitý a nerozvětvený peptidový řetězec. Proto peptidy spadají do širokých chemických tříd biologických oligomerů a polymerů, vedle nukleových kyselin, oligo- a polysacharidů atd.
Bílkoviny se skládají z jednoho nebo více polypeptidů uspořádaných biologicky funkčním způsobem, často vázaných na ligandy, jako jsou koenzymy a kofaktory, nebo na jinou bílkovinu nebo jinou makromolekulu (DNA, RNA, atd.), nebo na složité makromolekulární sestavy. Konečně, zatímco aspekty technik, které se vztahují na peptidy oproti polypeptidům a bílkovinám, se liší (tj. ve specifikách elektroforézy, chromatografie, atd.), hranice velikosti, které odlišují peptidy od polypeptidů a bílkovin, nejsou tvrdé a rychlé: dlouhé peptidy, jako je amyloid beta, byly označovány jako bílkoviny a menší bílkoviny, jako je inzulín, byly považovány za peptidy.
Aminokyseliny, které byly začleněny do peptidů, jsou označovány jako „rezidua“; všechny peptidy kromě cyklických peptidů mají N-terminální a C-terminální rezidua na konci peptidu (jak je znázorněno u tetrapeptidu na obrázku).
Peptidy jsou rozděleny do několika tříd podle toho, jak jsou vyráběny:
Syntéza peptidů v pevné fázi na rink amidové pryskyřici za použití aminokyseliny chráněné Fmoc-α-aminem
Peptidy v molekulární biologii
Peptidy získaly v poslední době [potřebná citace] význačnost v molekulární biologii z několika důvodů. Prvním je, že peptidy umožňují tvorbu peptidových protilátek u zvířat, aniž by bylo nutné pročišťovat sledovanou bílkovinu. To zahrnuje syntézu antigenních peptidů částí sledované bílkoviny. Ty pak budou použity k tvorbě protilátek u králíka nebo myši proti bílkovině.
Dalším důvodem je, že peptidy se staly nástrojem hmotnostní spektrometrie, umožňující identifikaci sledovaných proteinů na základě hmotnosti a sekvence peptidů. V tomto případě jsou peptidy nejčastěji generovány in-gelovým trávením po elektroforetické separaci proteinů.
Peptidy byly nedávno použity při studiu struktury a funkce bílkovin. Například syntetické peptidy mohou být použity jako sondy pro zjištění, kde dochází k interakcím bílkovin a peptidů- viz stránka na Protein tagy.
Inhibiční peptidy se také používají v klinickém výzkumu ke zkoumání účinků peptidů na inhibici nádorových proteinů a dalších onemocnění.
Známé peptidové rodiny u lidí
Skupiny peptidů v této sekci jsou ribozomální peptidy, obvykle s hormonální aktivitou. Všechny tyto peptidy jsou syntetizovány buňkami jako delší „propeptidy“ nebo „proproteiny“ a zkráceny před opuštěním buňky. Jsou uvolněny do krevního oběhu, kde vykonávají své signalizační funkce.